Плазменные белки коагуляционного гемостаза. Способ коагуляции белка Коагуляция белков происходит при какой температуре

План

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация – нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации: при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор), в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, составляет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рН близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность

При изготовлении кулинарной продукции изменения белков не ограничиваются денатурацией: для доведения продуктов до состояния кулинарной готовности нагрев ведут при температуре 100ºС и выше, при этом происходит дальнейшее измение белков, сопровождающееся разрушением макромолекулы белка.

Деструкция – дальнейшие постденатурационные изменения белков, протекающие при температуре 100ºС и выше и сопровождающиеся на первой стадии разрушением макромолекул белка с отделением летучих соединений (аммиака, сероводорода, фосфористого водорода и др.), участвующих в формировании аромата готового изделия. При длительной термической обработке происходит деполимеризация (разрушение белковой цепочки) с образованием водорастворимых азотистых веществ.

Ярким примером деструкции денатурированного белка является переход коллагена в глютин при варке бульонов и студней. Деструкция белков происходит в проивзодстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками.

Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов и др.)

Гидролиз белков – расщепление полипептидных цепей белковой молекулы с высвобождением аминокислот. Эта реакция протекает под действием ферментов в желудочно-кишечном тракте.

Гидратация белков сопутствует всем технологическим процессам и улучшает усвояемость белков. Денатурация в зависимости от глубины влияет на усвояемость по-разному: при легкой денатурации улучшается усвояемость белка (яйцо всмятку), а при дальнейшем уплотнении (яйцо вкрутую) усвояемость ухудшается. На содержание незаменимых аминокислот ни денатурация, ни коагуляция не влияют.

Уменьшение пищевой ценности связано с сильно длительным нагревом: при варке 2 часа разрушается 5,2% незаменимых аминокислот. Особенно сильное влияние на биологическую ценность оказывает повторный нагрев продуктов выше 100ºС.

Правильно проведенная тепловая обработка, как правило, повышает пищевую ценность продуктов питания в результате улучшения их вкусовых качеств и усвояемости. Кроме того, теп­ловое воздействие обеспечивает санитарное благополучие пищи.

Для рекомендации наиболее целесообразного способа тепло­вой обработки того или иного продукта и получения готового кулинарного изделия с заданными свойствами необходимо знать, какие физико-химические изменения протекают в продуктах.

Однако поскольку пищевые продукты являются сложными композициями, состоящими из многих веществ (белки, жиры, углеводы, витамины и др.), целесообразно предварительно рас­смотреть изменения каждого из них в отдельности.

Изменения белковых веществ

При тепловой обработке продуктов входящие в их состав белковые системы подвергаются различным изменениям.

Нарушение нативной вторичной и третичной структур белков носит название «денатурации белков». Денатурация белков мо­жет произойти вследствие нагревания, механического воздей­ствия (при взбивании), увеличения концентрации солей в си­стеме (при замораживании, посоле, сушке продуктов) и некото­рых других факторов.

Глубина нарушения структуры белков зависит от интенсивности воздействия различных факторов, воз­можности одновременного действия нескольких из них, концен­трации белков в системе, pH среды, влияния различных добавок.

Денатурация белков влечет за собой изменение их гидратационных свойств - водосвязывающей способности, которая оп­ределяет вкусовые качества готовых изделий.

При денатурации растворимых белков их водосвязывающая способность понижа­ется в разной степени, что зависит от глубины денатурационных изменений. Правильное регулирование факторов, определяющих денатурацию и гидратационные свойства белков при технологи­ческом процессе, позволяет получать кулинарные изделия высо­кого качества.

Так, на практике часто используют зависимость денатурации и водосвязывающей способности белков от pH среды. Денатурация мышечных белков мяса и рыбы при pH среды, близком к изоэлектрической точке, происходит при более низких температурах и сопровождается значительной потерей воды.

Поэтому путем подкисления белковых систем при некото­рых способах обработки рыбы и мяса (маринование и др.) со­здают условия для снижения глубины денатурации белков при тепловой обработке.

Одновременно кислая среда способствует денатурации и дезагрегаций соединительнотканого белка кол­лагена и образованию продуктов с повышенной влагоудержи­вающей способностью. В результате сокращается время тепло­вой обработки продуктов, а готовые изделия приобретают соч­ность и хороший вкус.

При денатурации изменяется также физическое состояние белковых систем, которое обычно определяют термином «свертывание белков». Свертывание различных белковых систем имеет свою специфику.

В одних случаях свернувшиеся белки вы­деляются из системы в виде хлопьев или сгустков (образование пены при варке бульонов, варенья), в других - происходит уплот­нение белковой системы с выпрессовыванием из нее части воды вместе с растворенными в ней веществами (производство тво­рога из простокваши) или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги (свертывание яичных белков).

Наряду с физическими изменениями при нагревании белко­вых систем происходят сложные химические изменения в самих белках и во взаимодействующих с ними веществах.

Белки овощей и фруктов

Количество белковых веществ в овощах и фруктах не превышает 2-2,5%. Белки являются ос­ новными структурными элементами цитоплазмы, ее органоидов и ядер растительных клеток.

При тепловой обработке белки цитоплазмы свертываются и образуют хлопья; клеточная мембранная структура разруша­ется. Ее разрушение способствует диффузии растворенных в кле­точном соке веществ в бульон или другую жидкость, в которой овощи подвергались тепловой обработке или хранились, и проникновению в них веществ, растворенных в бульоне или другой жидкости.

Белки зерномучных продуктов

Горох, фасоль, чечевица со­держат около 20-23% белковых веществ, соя - 30%. В крупах их количество достигает 11% , а в пшеничной муке высшего и первого сортов- 10- 12%.

В зерномучных продуктах белки находятся в обезвоженном состоянии, поэтому при замачивании зернобобовых, варке круп или замешивании теста они способны поглощать влагу и набу­хать.

При нагревании до 50-70° С набухшие белки свертыва­ются и выпрессовывают часть поглощенной влаги, которая свя­зывается клейстеризующимся крахмалом.

Используемое в кулинарной практике пассерование пшенич­ной муки с жиром или без него при температуре 120° С и выше оказывает влияние па содержащиеся в ней белки, которые дена­турируются и утрачивают способность к набуханию и образова­нию клейковины.

Белки куриного яйца

Яичный белок содержит 11 -12% бел­ковых веществ, желток-15-16%. При температуре 50-55° С яичный белок начинает свертываться, что проявляется в виде местных помутнений, которые при дальнейшем повышении тем­пературы распространяются на весь объем; по достижении 80° С свернувшийся белок сохраняет свою форму.

Дальнейший нагрев увеличивает прочность белковой системы, и особенно заметно в интервале температур от 80 до 85° С. По достижении 95- 100° С прочность белка с течением времени изменяется незна­чительно.

Яичный желток свертывается при более высоких температу­рах. Для увеличения его вязкости желток необходимо нагреть до 70°С.

Смесь белка с желтком проявляет себя, аналогично желтку. Свернувшийся белок, желток или их смесь удерживает влагу в связанном состоянии и не выпрессовывает ее. Характер свер­тывания яичных белков не изменяется, если их разбавить неко­торым количеством воды и смесь тщательно перемешать, однако механическая прочность системы понижается.

Способность яичных белков связывать при свертывании влагу используют в кулинарной практике. Добавление к белкам яиц, воды или молока при изготовлении омлетов позволяет понижать механическую прочность белковых систем и получать кулинар­ные изделия с более нежным вкусом, чем изделия из натураль­ных яиц.

Механические свойства свернувшихся яичных белков исполь­зуют также для структирования (связи) некоторых кулинарных изделий (овощные котлеты и др.).

Белки молока

Основными белками молока являются казеин (2,3-3,0%), лактальбумин (0,5-1,0%) и лактоглобулин (0,1%).

При нагревании молока с нормальной кислотностью замет­ные изменения наблюдаются только с альбумином, который свертывается и осаждается в виде хлопьев на стенках посуды. Процесс начинается при температуре 60° С и заканчивается практически при 85° С.

Нагревание молока фактически не оказывает влияния на рас­творимость казеина: лишь небольшое количество его в нераство­римой форме присутствует в образующейся на молоке пенке. В сквашенном молоке нагревание вызывает свертывание ка­зеина и разделение системы на две фракции: творог (свернувшийся­ казеин) и сыворотку.

Казеин свертывается также при на­гревании молока с повышенной кислотностью. Творог при нагре­вании выделяет часть влаги. Для связи ее в кулинарные изделия из творога добавляют крупу или муку.

Белки мяса, птицы, рыбы

Технологическая обработка ука­занных продуктов в значительной степени обусловлена морфоло­гическим строением и составом их белковых систем.

Особенности строения и состава мышечной ткани . Основную массу перерабатываемого в кулинарной практике мяса составляет скелетная мускулатура. Отдельные скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, соединенных в единое целое соединительноткаными прослойками.

Мышечное волокно представляет собой специализированную сократительную клетку, длина которой может достигать 12 см и более, а толщина до 120 мм. Содержимое волокна состоит из двух частей: жидкой (гомогенной) - саркоплазмы и студенистой (в виде студнеобразных нитей)-миофибрилл. Снаружи во­локно покрыто оболочкой - сарколеммой (рис. 3).

В мышцах волокна собраны в пучки: первичные, состоящие из мышечных волокон; вторичные, состоящие из первичных пуч­ков; пучки высшего порядка, которые составляют мышцу.

Белки, входящие в состав мышечных волокон мяса, птицы, рыбы, называются мышечными. Часть из них в жидком состоя­нии содержится в саркоплазме, в том числе белок миоглобин, который окрашивает мясо в красный цвет, часть в студнеобразном состоянии входит в состав миофибрилл. Содержание белков в некоторых мясных и рыбных продуктах при­ведено в табл. 12.

Мышечные белки имеют высокую биологи­ческую ценность: соотношение незаменимых аминокислот в них близко к оптимальному. Содержание мышечных белков в ске­летной мускулатуре крупного рогатого скота 1-й категории составляет в среднем 13,4% с колебаниями от 6,1 до 14,3% в различных частях туши (рис. 4).

Рис. 3. Схема строения мышечного волокна:
1 - миофибрилла; 2 - саркоплазма; 3 - ядро
Рис. 4. Содержание мышечных белков в раз¬личных частях туши крупного рогатого скота

Соединительная ткань мышцы называется мизием. Та ее часть, которая соединяет мышечные волокна в первичных пучках, называется эндомизием, объединяющая пучки мышеч­ных волокон между собой - пер им из и ем, а наружная обо­лочка мышцы - эпимизием

Важными компонентами соединительной ткани являются фибриллярные белки - коллаген и эластин.

Посредством рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена состоит из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси.

Прочность тройной спирали обусловлена главным образом водородными связями. Отдельные молекулы коллагена и эластина образуют волокна. В свою очередь, пучки коллагеновых и эластиновых во­локон совместно с веществом, объединяющим их в единое целое и состоящим из белково-полисахаридного комплекса, образуют пленки эндомизия и перимизия.

Рис. 5. Микроскопический препарат грудного мускула крупного рогатого скота. Видны про¬слойки эндомизия между мышечными волок¬нами и прослойки перимизия между их пучками

Строение эндомизия практически не зависит от сократитель­ной способности мышцы и характера выполняемой ею работы. Входящий в его состав коллаген образует очень тонкие и слегка волнистые волокна. Эластин в эндомизии развит слабо.

На строение перимизия большое влияние оказывает харак­тер выполняемой мышцами работы. В мускулах, которые при жизни животного испытывали небольшие нагрузки, перимизий по строению близок к эндомизию.

Перимизий мускулатуры, вы­полняющей тяжелую работу, имеет более сложное строение: увеличено количество эластиновых волокон, коллагеновые пучки толще, в перимизии некоторых мышц волокна перекрещены и образуют сложное ячеистое плетение. В мышцах увеличено про­центное содержание соединительной ткани.

Таблица 13 .Примерное соотношение (по триптофану) незаменимых аминокислот в мышечных белках некоторых продуктов

Таким-образом, соединительная ткань эндомизия и перими­зия образует своеобразный остов или каркас мышечной ткани, в который включены мышечные волокна. Характер этого остова и определяет механические свойства, или, как принято говорить, «жесткость» или «нежность» мяса.

В среднем большая часть мускулатуры крупного скота со­держит от 2 до 2,9% коллагена, однако количество его в различных частях туши весьма неодинаково (рис. 6).

Рис. 6. Содержание коллагена (к) и эластина (э) в различных частях туши крупного рогатого скота

У мелкого скота различие в строении перимизия у разных частей туши выражено в значительно меньшей степени, чем у крупного скота, и, кроме того, перимизий имеет более простое строение. К особенностям анатомического строения мускульной ткани птицы следует отнести невысокое содержание и лабильность соединительной ткани.

Мышечная ткань рыбы также состоит из мышечных волокон и соединительной ткани, но имеет свои особенности. Мышечные волокна у нее объединены перимизием в зигзагообразные миокомы, которые с помощью соединительнотканых прослоек (септ) формируют продольные мышцы тела. Септы бывают попереч­ными и продольными (рис. 7).

Подобно мышечной ткани теплокровных животных, мускула­тура рыб, имеющая повышенную нагрузку (мышцы, прилегаю­щие к голове и хвосту), содержит более развитую соединитель­ную ткань, однако вследствие ее невысокой прочности рыбу при разделке делят по сортам и кулинар­ному назначению, как это принято для мяса убойных животных. Основным бел­ком соединительной ткани рыб является коллаген (от 1,6 до 5,1%), эластина в ней очень мало.

Помимо мышечной ткани, коллаген в значительных количествах входит в со­став органического вещества хрящей, костей, кожи и чешуи. Так, его содержа­ние в костях достигает 10-20%, в су­хожилиях -25-35 %. Коллаген, содержа­щийся в костях, называется оссеином.

Как белок, коллаген имеет низкую биологическую ценность, так как практи­чески лишен триптофана и содержит очень мало метионина; в его составе преобладают гликокол, пролин и оксипролин.

Основными компонентами мяса разных видов животных яв­ляются (в %): вода -48-80, белки-15-22, жиры-1-37, экстрактивные вещества-1,5-2,8 и минеральные вещества - 0,7-1,5.

Количество воды зависит от возраста животного и содержа­ния в мясе жира. Чем моложе животное и чем меньше в его мясе жира, тем больше в мышцах влаги.

Большая часть влаги (около 70%) связана в мышцах с белками миофибрилл. Меньшее ко­личество влаги с растворенными в ней белками, экстрактив­ными и минеральными веществами содержит саркоплазма мышечных волокон. Некоторое количество влаги содержится в меж­клеточных полостях мышечной ткани.

Экстрактивные вещества являются продуктами метаболизма. Они состоят из аминокислот, дипептидов, глюкозы, некоторых органических кислот и др. Экстрактивные вещества и продукты их превращения участвуют в создании свойственного мясу вкуса и аромата.

Рис. 7. Схема строения мышечной ткани рыбы: 1 - мышечные волокна (на¬правление их показано штрихами); 2 - миокоммы; 3 - поперечные септы; 4 - продольные септы

Так, растворы глутаминовой кислоты и ее солей об­ладают мясным вкусом, поэтому глутамат натрия используют в качестве одного из компонентов сухих супов, соусов и других концентратов. Такие аминокислоты, как серии, аланин, глицин, имеют сладкий вкус, лейцин - слегка горьковатый и т. д.

При нагревании экстрактивные вещества подвергаются раз личным химическим изменениям - реакциям меланоидинообразования, окисления, гидролитическому расщеплению и др. Образующиеся при этом вещества также принято рас­сматривать как экстрактивные: их вкус, запах и цвет оказы­вают влияние на органолептические показатели, готовой про­дукции.

Экстрактивные вещества мышечной ткани рыбы значительно отличаются по составу от экстрактивных веществ мяса. В ней мало глутаминовой кислоты и больше гистидина, фенилаланина, триптофана, цистина и цистеина. Принято считать, что вкус и запах рыбы обусловлены главным образом азотистыми основ­ниями экстрактивных веществ, которых особенно много в мор­ской рыбе и мало или совершенно не содержится в мясе назем­ных животных.

Среди минеральных веществ мышечной ткани наземных жи­вотных и рыбы значительный удельный вес приходится на соли натрии, калия, кальции и магния.

Изменение белков при тепловой обработке

При тепловой обработке мышечные и соединительнотканые белки претерпевают значительные изме­нения.

Мышечные белки мяса и рыбы начинают денатурироваться и свертываться при температуре около 40° С. При этом содержимое мышечных волокон уплотняется, так как из них выделяется влага с растворенными в ней минеральными, экстрактивными веществами и неденатурированными при данной температуре растворимыми белками.

Выделение влаги и уплотнение мышеч­ных волокон увеличивает их прочность: они труднее режутся и разжевываются.

Если мясо или рыбу нагревают в воде, то перешедшие в нее белки по достижении соответствующих температур денатурируются и свертываются в виде хлопьев, образуя так называемую пену.

Около 90% растворимых белков мяса и рыбы денатуриру­ется при температурах 60-65° С. При этих температурах диа­метр мышечных волокон в говядине сокращается на 12-16% от первоначальной величины. Последующее повышение темпера туры влечет за собой дополнительные потери влаги, уплотнение мышечных волокон и повышение их прочности.

При тепловой обработке мяса происходит денатурация белка миоглобина, который определяет окраску мяса. Денатурация миоглобина сопровождается изменением цвета мышечной ткани, что позволяет косвенно судить о кулинарной готовности мяса.

Красную окраску мясо сохраняет при температуре до 60° С, при 60-70° С оно окрашивается в розовый цвет, а при 70-80° С становится серым. Доведенное до кулинарной готовности мясо сохраняет серый цвет или приобретает коричневую окраску.

Нагревание соединительной ткани вызывает дезагрегацию содержащегося в ней коллагена и изменяет структуру самой ткани. Начальным этапом этого процесса является денатурация коллагена и нарушение фибриллярной структуры белка, кото­рые определяют термином «сваривание коллагена».

Темпера­тура денатурации или сваривания коллагена тем выше, чем больше в нем содержится пролина и оксипролина. Для мяса сваривание наблюдается при температуре около 65° С, для ры­бы -около 40° С.

При этих температурах происходит частичный разрыв поперечных связей между полипептидными цепочками молекул фибриллярного белка. В результате цепи сокращаются и принимают энергетически более выгодное свернутое поло­жение.

В выделенных из соединительной ткани коллагеновых волок­нах сваривание коллагена происходит при определенных температурах и имеет характер скачка. В пленках перимизия свари­вание коллагена растянуто в температурном интервале. Процесс начинается при указанных выше температурах и заканчивается при более высоких, причем температура тем выше, чем сложнее строение соединительной ткани.

Изменения на молекулярном уровне влекут за собой изме­нения структуры коллагеновых волокон и соединительнотканых прослоек. Волокна коллагена деформируются, изгибаются, длина их сокращается и они становятся более эластичными и прозрачно-стекловидными.

Изменяется и структура самих со­единительнотканых прослоек: они также деформируются, уве­личиваются в толщину, становятся более эластичными и про­зрачно-стекловидными.

Сваривание коллагена сопровождается поглощением им не­которого количества влаги и увеличением объема соединительнотканых прослоек. Сжатие соединительнотканых прослоек в значительной степени способствует выпрессовыванию из мы­шечной ткани жидкости, выделяемой при денатурации и свер­тывании мышечных белков.

При дальнейшем нагреве соединительной ткани происходит частичный или полный разрыв поперечных связей между поли пептидными цепочками денатурированного коллагена, при этом часть из них переходит в бульон, образуя раствор желатина; структура соединительнотканых прослоек в значительной сте­пени нарушается, а прочность их снижается.

Ослабление прочности перимизия является одним из факто­ров, определяющих готовность мяса. Мясо, достигшее готовности, не должно оказывать значительного сопротивления разрезанию или раскусыванию его вдоль мышечных волокон.

Подобно температуре сваривания, скорость дезагрегации коллагена зависит от строения перимизия. Так, за 20 мин варки в поясничной мышце, перимизий которой слабо развит, дезагре­гировалось и перешло в бульон 12,9% коллагена, а в грудной мышце с более грубым перимизием при тех же условиях дез­агрегировалось только 3,3% коллагена.

За 60 мин варки эти цифры увеличились: для поясничной мышцы до 48,3%, для груд­ной- лишь до 17,1 Незначительное влияние на скорость дезагрегации коллагена и размягчение перимизия оказывает температура, при которой осуществляется процесс тепловой обработки.

Например, при варке плечевой мышцы при температуре 120° С (в автоклаве) количество дезагрегированного коллагена вдвое превышает содержание его в аналогичной мышце, которая варилась обыч­ным способом при температуре 100° С.

Однако необходимо за­метить, что при увеличении температуры варки одновременно с сокращением срока тепловой обработки происходит излишнее уплотнение мышечных белков, что отрицательно сказывается на консистенции и вкусе мяса.

При использовании для жаренья мышц со сложным перимизнем мясо обрабатывают кислотами (маринование) или фер­ментными препаратами. Для маринования обычно используют лимонную или уксусную кислоту. В маринованном мясе заметно ускоряются дезагрегация коллагена и ослабление перимизия.

Жареные изделия получаются сочными, с хорошим вкусом.

В качестве размягчителей мяса успешно используются протеолитические ферменты растительного, животного и микробиального происхождения: фицин (из инжира), папаин (из дын­ного дерева), трипсин (животного происхождения) и др.

Препараты ферментов представляют собой порошки, пасты или растворы, которыми тем или иным способом обрабатывают мясо (смачивают, намазывают, шприцуют). Часто мясо перед обработкой ферментами подвергают рыхлению.

Тепловая обработка незначительно понижает прочность эластиновых волокон, поэтому мышечная ткань с повышенным содержанием эластина (шея, пашина) после тепловой обработки остается жесткой и ее используют главным образом для приго­товления котлетной массы.

Белки в свежей крови находятся в нативном, неизмененном состоянии.
При технологической переработке крови в одних случаях необходимо предотвратить или уменьшить денатурацию белков, в других случаях она обязательна.
При получении сухой плазмы или крови, называемой в технологии альбумином, стремятся произвести высушивание таким образом, чтобы как можно меньше денатурировать белки крови, сохранить их способность к растворению. С этой целью кровь сушат в распылительных сушилках. Осторожно и быстро высушенный белок в дальнейшем не денатурируется под действием высокой температуры. Этот факт был установлен еще в 1857 г. гениальным русским ученым. Д. И. Менделеевым, доказавшим, что сухой белок не изменяется при нагревании до 100-110°.
Для белков пищевого и технического альбумина высокая растворимость является обязательной. Из технического альбумина получается клей; чем больше он содержит растворимых белков, тем выше его клеящая способность.
При изготовлении различных препаратов из крови также следует помнить о том, чтобы в процессе ее обработки не произвести денатурацию белка, сопровождающуюся коагуляцией. Например, при производстве жидкого гематогена недопустимо непосредственное смешивание крови со спиртом, так как последний, соприкасаясь с белком, вызывает коагуляцию и снижает растворимость; при этом выпадает осадок, который мешает получить прозрачный препарат гематогена. Чтобы не произошла тепловая коагуляция белков крови, флаконы с гематогеном пастеризуют при температуре не выше 52-53°.
При изготовлении заменителей плазмы крови необходимо денатурированные белки сохранить в растворе. Для этого в качестве стабилизатора, препятствующего выпадению белков в осадок при нагревании, используют формальдегид и глюкозу. Стабилизирующее действие глюкозы, по-видимому, обусловлено тем, что она адсорбируется на глобулярных молекулах белков, в связи с чем последние становятся центром большого растворимого комплекса. Формальдегид, блокируя аминогруппы, не дает возможности образоваться внутри молекулы солевым группам и тем самым предотвращает свертывание.
При изготовлении коагулятов, наоборот, необходимо денатурировать белки, с тем чтобы добиться свертывания их и отделения большей части воды от белкового сгустка. В этом случае денатурирующим фактором является воздействие кислотой или нагреванием.
Тепловая коагуляция разных белков крови происходит при неодинаковых температурах. Раствор фибриногена в 10%-ном растворе NaCl свертывается при 52-53°. раствор фибрина - около 56°, раствор альбумина в чистой воде - при 50°; при добавлении солей (5%-ный раствор NaCl) температура свертывания повышается до 72-75°; раствор глобулина в 10%-ном растворе NaCl свертывается при 75°. Дефибринированная кровь свертывается при 61°. Сыворотка начинает мутнеть при 64°.

Лекция №3-4

Тема «Физико-химические изменения белковых веществ при кулинарной

Обработке продуктов: денатурация, коагуляция, деструкция»

1. Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность.

2. Деструкция белков: физико-химическая сущность.

3. Влияние изменения белков на их пищевую ценность.

4. Состав, строение мышечной ткани мяса и изменения, протекающие при тепловой обработке

5. Состав, строение мышечной ткани рыбы и изменения, протекающие при тепловой обработке.

6. Изменение белков яиц при тепловой обработке.

7. Проблема белковой недостаточности и пути ее решения.

Денатурация и коагуляция белков: физико-химическая сущность

Денатурация – нарушение пространственной структуры белковой молекулы под воздействием внешних факторов, чаще всего нагревания, которые приводят к изменениям природных свойств белка. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры. Денатурация может быть тепловой (в результате нагревания), поверхностной (при встряхивании, взбивании), кислотная или щелочная (в результате воздействия кислот и щелочей). Тепловая денатурация сопровождает изменение пищевых продуктов практически во всех процессах кулинарной обработки белоксодержащих продуктов.

Механизм тепловой денатурации : при комнатной температуре определенная пространственная укладка белковой глобулы сохраняется за счет поперечных связей между участками полипептидной цепи: водородных, дисульфидных (-S-S-). Эти связи не прочны, но обладают достаточной энергией, чтобы удерживать полипептидную цепь в свернутом состоянии. При нагревании белков усиливается тепловое движение атомов и полипептидных цепей белковых молекул, в результате поперечные связи разрушаются, ослабляются гидрофобные взаимодействия между боковыми цепями. В результате полипептидная цепь разворачивается, важную роль при этом играет вода: она проникает в участки белковой молекулы и способствует развертыванию цепи. Полностью обезвоженные белки, выделенные в кристаллическом виде, очень устойчивы и не денатурируют даже при длительном нагревании до температуры 100ºС и выше. Развертывание белковой глобулы сопровождается образованием новых поперечных связей, особенно активными при этом становятся дисульфидные.

Денатурация глобулярных белков протекает путем развертывания белковой глобулы и последующем ее сворачивании по новому типу. Прочные ковалентные связи при такой перестройке не разрушаются.

Денатурация фибриллярных белков (например, коллагена соединительной ткани мяса): связи, удерживающие пространственную структуру в виде спирали разрываются и нить белка сокращается, при длительной тепловой обработке коллагеновые волокна превращаются в стекловидную массу.

Денатурация сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (инактивация ферментов), видовой специфичности (изменение окраски, например, мяса), способности к гидратации (при изменении конформации на поверхности белковой глобулы появляются гидрофобные группы, а гидрофильные оказываются блокированными в результате образования внутримолекулярных связей), улучшением атакуемости протеолитическими ферментами, повышением реакционной способности белков, агрегированием белковых молекул. А

Агрегирование – взаимодействием денатурированных молекул белка с образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному: в малоконцентрированных белковых растворах – образование пены (хлопья на поверхности бульонов), в более концентрированных белковых растворах – образование сплошного геля при их одновременном уплотнении и отделении жидкости в окружающую среду (дегидратации). Так происходит денатурация белков в мясе, рыбе, яйце. Величина дегидратации зависит от кислотности среды – при подкислении влаги теряется меньше, так при мариновании мяса птицы, рыбы изделия получаются более сочными.

В неденатурированном состоянии белки представляют собой золь (раствор),в результате денатурации происходит переход раствора в студень (гель). Если белок находится в высококонцентрированном состоянии, то в процессе варки образуется сплошной студень, который охватывает весь объем системы (например, белок яйца).

Коагуляция – переход золя в гель, то есть из одного коллоидного состояния в другое. Между процессами денатурации и коагуляции нельзя ставить знак равенства, хотя в большинстве процессов коагуляция сопровождает денатурацию, но иногда и нет. Например, при кипячении молока лактоальбумин и лактоглобулин денатурируют и коагулируют, а казеин в тоже время не меняет своего коллоидного состояния.

Каждый белок имеет определенную температуру денатурации, Например, для белков рыбы низший температурный уровень денатурации, при котором начинаются видимые денатурационные изменения, состаялет около 30ºС, яичного белка – 55ºС.

Изменение рН среды оказывает влияние на температуру денатурации: при значениях рн близких к ИТБ, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Создание кислой среды при тепловой обработке способствует снижению дегидратации и продукт получается более сочным.

Температура денатурации повышается в присутствии других более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например, сахарозы.

Для достижения данной цели кровь и форменные элементы подвергают нагреву - коагуляции.

В процессе нагрева происходит изменение свойств белков, содержащихся в крови и кровепродуктах. Наиболее характерными и основными изменениями при нагревании являются тепловая денатурация растворимых белковых веществ. В процессе денатурации происходит изменение структуры белковой молекулы, которое приводит к заметным изменениям свойств без нарушения состава. Глобулярные белки развертывают сложенные в складки полипептидные цепи, образующие глобулы молекулы. Перестройка структуры происходит в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей в белковой молекуле при нагреве.

Денатурированный белок отличается от природного многими свойствами и признаками. Температура, при которой происходит денатурация, для различных белков различна, но для определенного белка постоянна. Так, альбумин крови денатурирует при температуре 67 °С, глобулины — 69-75, фибриноген - 56, гемоглобин - около 70 °С. Таким образом, основные денатурационные изменения белков крови завершаются при температуре около 70 °С. Нейтральные соли щелочных металлов, например поваренная соль, повышают устойчивость белков к тепловой денатурации. Высокими защитными действиями обладают также сахара и анионы жирных кислот, содержащих 7-12 углеродных атомов. Способность таких веществ к повышению устойчивости белков к денатурации может быть использована при концентрировании крови и ее плазмы методом выпаривания в условиях более высоких температур.

К характерным признакам процесса денатурации белков относятся потеря белками растворимости в воде, потеря биологических свойств биологически активными белками, в частности ферментами, лучшая переваримость под воздействием ферментов желудочно-кишечного тракта, потеря способности кристаллизоваться.

В результате денатурации возможно возникновение хаотических связей между полипептидными цепями как внутри молекулы, так и между молекулами различных белков. Следствием таких изменений является потеря белками гидрофильности, происходит их агрегация, коагуляция. При этом образуется нерастворимый сгусток. Дальнейший нагрев коагулята сопровождается его уплотнением с выделением части жидкости. Коагуляция белков крови при тепловой обработке происходит всегда и ускоряется с повышением температуры.

В условиях сухого нагрева (без воды) белков при высокой температуре происходит пирогенный процесс, который приводит к получению продуктов распада, обладающих темным цветом. В результате этих изменений на поверхности аппаратуры образуется корочка, которая ухудшает тепломассообмен между теплоносителем (паром) и обрабатываемым сырьем. Поэтому увеличивается продолжительность процесса и затрачивается дополнительное количество тепло — и электроэнергии.

Пирогенного распада белков можно избежать при кратковременной сушке коагулята или крови в условиях высокой температуры. Для улучшения тепломассообмена в сушильных аппаратах периодического действия в них наряду с кровью или кровепродуктами загружают небольшое количество кости, которая в процессе обработки счищает, с внутренней поверхности аппарата корочки сырья.

Тепловая обработка крови и кровепродуктов сопровождается также потерями водорастворимых витаминов. Наименьшей устойчивостью обладают витамины С, D, В, никотиновая и пантотеновая кислоты.

Установлено, что при варке потери тиамина (витамина B 1) составляют 50%, а рибофлавина (витамин В 2) - 35 %.

Для коагуляции крови с целью полного завершения свертывания белка ее достаточно нагреть до температуры 80 °С. Практически температуру доводят до 80-90 °С. При этом погибает значительное количество содержащихся в крови микроорганизмов. Процесс коагуляции считают законченным, если кровь приобретает равномерный коричневый или коричнево-красный цвет.

Коагуляцию белков можно осуществлять с помощью острого или глухого пара. Чаще применяют острый пар, для чего используют металлические емкости открытого типа, к которым подведен паропровод, оканчивающийся перфорированным змеевиком. При этом способе выгрузку коагулята производят вручную.

Коагуляция в передувочных баках дает возможность совмещать в одном аппарате коагулирование, транспортирование и частичное отделение влаги. Процесс осуществляется следующим образом. После загрузки крови в бак в него впускают острый пар (через нижний змеевик) до тех пор, пока из вытяжной трубы не начнет выходить его струя (примерно через 15 мин). По окончании коагуляции прекращают доступ пара и дают массе отстояться в течение 5 мин, после чего отбирают пробу отстоявшейся жидкости. Если она имеет коричневый цвет и не мутнеет при нагревании до температуры 100 °С, это означает, что процесс отстаивания закончен. В противном случае оставляют массу в передувочном баке еще на 10-15 мин. Отстоявшуюся жидкость сливают через спускную трубу в днище аппарата и, закрыв вытяжную трубу, пускают в передувочный бак пар через паропровод, имеющийся в верхней его части. При этом коагулированная кровь передувается через трубопровод в вакуумный котел или сушилку в течение 2-3 мин.

При коагуляции крови глухим паром процесс нагревания протекает неравномерно и длительно, а на поверхности нагрева образуется слой коагулированных белков, который ухудшает теплопередачу и затрудняет очистку поверхности нагрева.

Более эффективное коагулирование достигается при использовании коагуляторов непрерывного действия шнекового и инжекторного типов.

Коагулятор непрерывного действия шнекового типа представляет собой изолированный снаружи одностенный металлический сосуд со сферическим дном. В нем установлен шнек. Коагулятор снабжен плотно закрывающейся крышкой с загрузочным люком (диаметр горловины 200 мм) и периодически открывающимся питателем, который обеспечивает равномерную принудительную подачу крови в рабочую часть аппарата и предотвращает потери пара в атмосферу. Вращение передается шнеку через звездочку. От вала шнека (частота вращения 0,2 с -1) через приводную звездочку, цепную передачу и звездочку приводится в действие питатель.

В торцевой части коагулятора у загрузочного люка находятся паровой вентиль и перфорированная труба, через которую внутрь аппарата вводится пар давлением не менее 0,2 МПа. Разгрузочный люк расположен в противоположном конце аппарата.

Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Цельная кровь (со сгустками) из сборного бака поступает в аппарат самотеком по кровепроводу диаметром 38-50 мм, встречаясь с током острого пара, нагревается до температуры 90-95 °С в течение 15 с. При одновременной подаче пара и крови создаются условия для их поточного продвижения и интенсивного смешивания, что исключает перегрев и предотвращает образование крупных комков. Шнек продвигает коагулят к противоположному концу аппарата, где он выгружается через люк диаметром 360 мм. При частоте вращения шнека 0,1 с -1 выгрузка коагулята происходит через 1,5 мин после поступления крови в аппарат. Шнек коагулятора отжимает часть жидкости, содержащей 0,3% белка. Производительность коагулятора по цельной крови составляет 120 кг/ч. Ее можно регулировать с помощью пробкового крана, установленного на кровепроводе перед загрузочным люком. Через 3-4 ч работы аппарат очищают от крови, прилипающей к шнеку. Для этого открывают крышку аппарата и с помощью шланга промывают шнек и вращающийся питатель горячей воды.

Коагулятор инжекторного типа фирмы «Альфа Лаваль» (Швеция) представляет собой цилиндрический резервуар, внутри которого установлен смеситель, снабженный паровой форсункой и жалюзной камерой. Кровь, поступающая через патрубок, интенсивно разбивается на тонкие струйки паром. Она коагулирует, проходит через дросселирующий вентиль и через патрубок поступает в нагнетательную трубу, направляющую ее на дальнейшую переработку. Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховиком, позволяет устанавливать необходимую пропускную способность установки, степень смешивания массы (кровь и пар), а также давление в нагнетательной трубе. Преимущество данной конструкции заключается в возможности регулирования процесса коагулирования крови. Однако возможно прилипание крови к дросселирующему вентилю при повороте парокровяной струи из смесителя к нагнетательной трубе.

На Улан-Удэнском мясоконсервном комбинате разработана и эксплуатируется установка для коагуляции крови, которая состоит из прямоугольного металлического корпуса со сферическим дном и шнека для перемешивания крови во время коагуляции и выгрузки коагулята. В крышку корпуса вмонтирован загрузочный люк с периодически открывающимся питателем, обеспечивающим равномерную подачу крови и предотвращающим потери пара в атмосферу. С обеих сторон корпуса расположены три штуцера для подачи пара под давлением 0,2-0,3 МПа. В днище противоположного конца коагулятора имеется разгрузочный люк. Для предотвращения вытекания крови коагулятор установлен с уклоном в сторону питателя. Шнек приводится во вращение от электродвигателя через редуктор и цепную передачу. Вращение вала питателя осуществляется от вала шнека через звездочки цепной передачи. Все вращающиеся части коагулятора должны быть ограждены.

Коагуляция крови осуществляется следующим образом. Поступая самотеком через питатель в коагулятор и встречаясь с потоком острого пара, кровь нагревается до температуры 90-95 °С, коагулируется, перемешивается шнеком и продвигается к разгрузочному люку.

Применение установки описанной конструкции обеспечивает непрерывность процесса, более полную и равномерную коагуляцию крови.

Фактический расход пара на процесс коагуляции составляет 12- 13 кг на 100 кг крови. Выход коагулята влажностью 80% при коагулировании цельной крови составляет 80%, а при коагулироващш фибрина - 75 % исходного сырья. Содержание влаги в коагуляте зависит от способа коагулирования, но остается довольно высоким - 86-87,5% при применении острого пара и 76-81 % при коагуляции глухим паром.

Предварительное удаление влаги из коагулята перед его сушкой имеет важное значение, так как позволяет сократить расход тепла.

Для обезвоживания коагулята крови наиболее эффективными оказались отстойные центрифуги, пршщип действия которых заключается в следующем. Твердые частицы загруженной массы, имеющие большую плотность, чем жидкая фаза, осаждаются под действием центробежной силы на боковых стенках ротора, формируясь в виде кольцевого слоя ближе к оси вращения. В непрерывнодействующих центрифугах загрузка коагулята, а также отвод разделенных компонентов происходит в процессе работы.

Наибольшее распространение для обезвоживания коагулята крови получили непрерывнодействующие шнековые центрифуги отстойного типа.

Непрерывнодействующая центрифуга ОГШ-321К-01 состоит из станины, ротора, внутри которого помещен шнек с планетарным редуктором, получающим вращение непосредственно от ротора (цапфы последнего находятся в двух опорах). Основным узлом центрифуги является ротор цилиндрической формы, расположенный горизонтально на двух опорах-подшипниках (правой и левой). С торца ротор закрыт цапфами-крышками, которыми он опирается на подшипники.

Ротор приводится в действие от электродвигателя с помощью клиноременной передачи, огражденной кожухом. Внутри ротора расположен шнек, который предназначен для транспортирования коагулята к разгрузочным окнам ротора. Вращение передается через специальный планетарный редуктор, который обеспечивает вращение шнека в одну сторону с ротором, но с некоторым отставанием. Наличие разности в частоте вращения шнека и ротора создает условия для принудительного перемещения осадка вдоль внутренней поверхности ротора. Через полые цапфы ротора и шнека проходит питающая труба, по которой подводится скоагулированная кровь во внутреннюю полость барабана шнека, откуда она через окна выбрасывается во внутреннюю полость ротора.

Ротор в собранном виде состоит из трех основных частей: левой и правой цапф и полого цилиндрического барабана. Вращается он на двух опорных подшипниках. Цапфы ротора одновременно служат днищами, закрывающими барабан с торца. На торцевой поверхности правой цапфы имеются сливные окна, которые перекрываются сливными полудисками. Через указанные отверстия сливается отделяющаяся вода. На торцевой поверхности левой цапфы ротора имеются окна для выгрузки отжатого коагулята.

Шнек является одним из основных узлов центрифуги. Он предназначен для транспортирования коагулята и состоит из полого цилиндрического барабана, на наружной поверхности которого приварены витки спирали. Внутри полого барабана сделаны перегородки, образующие три камеры для приема массы. Камеры имеют по восемь разгрузочных окон. К торцам барабана шнека прикреплены цапфы, образующие опорные шейки шнека. Левая цапфа шнека снабжена шлицами, которыми соединяется с водилом второй ступени планетарного редуктора. Шнек опирается цапфами на подшипники, вмонтированные в цапфы ротора. В правую цапфу ротора вмонтирован радиальный шарикоподшипник, который воспринимает осевые нагрузки от шнека, возникающие при транспортировании шнеком отжатого коагулята к разгрузочным окнам.

Планетарный редуктор предназначен для передачи вращения ротора к шнеку. Редуктор состоит из литого цилиндра, к которому с торцов болтами прикреплены крышки. Правая крышка прикреплена к фланцу, посаженному на левую цапфу ротора. В крышке редуктора со стороны ротора установлены резиновые манжеты, препятствующие утечке масла из редуктора и попаданию в него пыли и грязи.

В корпус редуктора вмонтированы два зубчатых венца с внутренним зацеплением первой и второй ступеней редуктора. Они установлены на подшипниках. В водиле первой ступени установлено два, а в водиле второй ступени - три сателлита, которые находятся в зацеплении одновременно с венцами и центральными шестернями.

Кожух служит защитой от попадания во вращающиеся части ротора посторонних предметов. Кроме того, он препятствует проникновению жидкой фракции в камеру отжатого продукта. Внутренняя часть кожуха, имеет левую и правую камеры. В левую камеру поступает отжатая твердая фракция (коагулят), а в правую - жидкая (вода).

Ротор центрифуги опирается цапфами на две опоры, каждая из которых состоит из корпуса, крышки, двух боковых крышек и радиального шарикоподшипника. Механизм защиты редуктора предохраняет редуктор и шнек центрифуги от перегрузки и поломки. В корпусе механизма защиты установлена пружина, которая воспринимает усилия при работе центрифуги.

В случае мгновенной значительной перегрузки или заклинивания шнека рычаг опрокидывает кулачковый рычаг, и укрепленная на последнем пластинка нажимает на кнопку микропереключателя, который установлен на корпусе механизма защиты и сблокирован с электродвигателем центрифуги. При этом, электродвигатель отключается, и включается звуковой сигнал. Планетарный редуктор огражден кожухом.

Процесс обезвоживания коагулированной крови в центрифуге протекает следующим образом. Коагулированная кровь температурой 80-90 °С через питающую трубу поступает под напором 9,5- 14,2 кПа во внутреннюю полость конического барабана, где под действием центробежных сил происходит отделение твердой фракции коагулята от жидкой (воды). Коагулят осаждается на стенках вращающегося ротора, а затем транспортируется шнеком к разгрузочным окнам, в зоне обезвоживания влага „удаляется из коагулята. Жидкость температурой 70-72 °С устремляется по направлению к широкой стороне ротора и через сливные окна в правой цапфе выбрасывается в приемный отсек кожуха, откуда под действием собственной массы падает вниз. Процесс отделения твердой фракции от жидкой, выгрузка коагулята и слив фугата происходят непрерывно. Продолжительность прохождения скоагулированной массы и разделения на фракции через ротор центрифуги составляет 15 с, При подаче скоагулированной крови насосом в центрифугу избыточное давление не должно превышать 0,095 МПа.

Диаметр подающей трубы трубопровода скоагулированной крови при поступлении самотеком должен быть 50,8 мм, а при подаче насосом - 38,1 мм. Регулирующий и запорно-спускной вентили с манометром помещают около центрифуги. За регулирующим вентилем в системе присоединяют напорную линию, по которой подается вода для промывки и наполнения барабана перед пуском в работу.

Если скоагулированная кровь содержит большое количество твердых частиц, то перед ее поступлением целесообразно вводить в центрифугу горячую воду сразу после запуска центрифуги. Для очистки барабана по окончании работы достаточно промыть его чистой водой, не выключая электродвигатель.

Пуск центрифуги в работу осуществляют следующим образом. Перед пуском необходимо убедиться, в наличии в редукторе и подшипниках смазки. Затем на непродолжительный период включают электродвигатель и проверяют правильность его включения - вращение ротора должно быть по часовой стрелке, если смотреть со стороны подачи скоагулированной крови. При достижении центрифугой установленной частоты вращения подают скоагулированную кровь.

В процессе работы центрифуги необходимо периодически следить за нагревом масла в редукторе, температурой коренных подшипников. Так, температура нагрева масла в подшипниках не должна превышать 60-65 °С. Работать на машине можно только при закрытой крышке, которая должна быть плотно прижата к кожуху. Нельзя подавать в центрифугу жидкую массу, содержащую куски размером более 5-6 мм. 100

В последние годы нашли применение непрерывнодействующие установки для коагуляции крови и обезвоживания коагулята. Переработка крови на данных установках заключается в следующем. Отфильтрованная кровь по кровепроводу поступает в сборник, из которого она винтовым насосом перекачивается в промежуточный сосуд с мешалкой вместимостью 400 дм 3 . Здесь кровь подогревается острым паром до температуры 55 °С, что исключает его свертывание. Подогретая кровь легко стекает по трубе в винтовой насос производительностью 2-3 м 3 /ч, снабженный специальным регулятором скорости, который подает кровь в паровой непрерывнодействующий коагулятор. Количество пара, подаваемого в коагулятор, регулируют вентилем в зависимости от температуры коагулируемой крови, которую при выходе из коагулятора рекомендуется поддерживать на уровне 80 °С.

Наличие в коагуляторе дросселя, регулируемого маховичком, позволяет установить требуемую пропускную способность установки, давление в нагнетательной трубе и необходимую степень перемешивания массы крови и пара. Коагулированная масса крови под напором, создаваемым насосом, подается в отстойную центрифугу, где из нее отжимается до 75 % воды. Одновременно получается обезвоженный коагулят. Отделенная вода направляется через воронку в канализацию. Обезвоженный коагулят поступает по спуску на сушку. Подача воды для промывки оборудования осуществляется по трубопроводам.

Для нагрева 1000 кг крови до температуры от 20 до 90 “С расходуют 130 кг пара. При этом получают 387 кг обезвоженного коагулята и 743 кг воды. В обезвоженном коагуляте содержится 49% сухого остатка и 51% воды, а в отделенной на центрифуге воде находится 1,3% сухого остатка. Таким образом, процесс обработки коагулята на центрифуге позволяет удалить около 75 % воды, имеющейся в исходной крови. Общие потери сухого остатка составляют 10 кг на 1000 кг крови, что составляет 5 % его содержания в 1000 кг крови.

Возможность отделить при центрифугировании 75% воды, имеющейся в исходном сырье, позволяет сэкономить на каждые 1000 кг перерабатываемой крови 724 кг пара, который необходим для испарения влаги при сушке необезвоженной крови.

Непрерывнодействующая установка для обезвоживания коагулята проста в обслуживании,» сокращает продолжительность переработки крови и позволяет получить продукт с высоким содержанием белка. Она занимает небольшую производственную площадь (при производительности 600 и 2200 кг/ч — 5,5 м 2).

Кроме тепловой коагуляции, кровь с целью максимального выделения белков обрабатывают химическими веществами. Такой метод обработки получил название химической коагуляции крови. В США для химической коагуляции крови крупного рогатого скота и свиней используют полифосфат натрия, треххлористое железо, лигнин и лигносульфонат натрия. Обработку крови указанными веществами производят в кислой среде при pH 3,5-4,5. Полученный коагулят нейтрализуют щелочами и обрабатывают на центрифуге для обезвоживания. Наиболее эффективным для коагуляции крови оказался лигносульфонат натрия. Преимущество химической коагуляции заключается в простоте процесса и снижении расхода пара.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter .